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<title>Protamine</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Protamine</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><p><b>Protamine</b> sind kleine, stark <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basische</a> Eiweißverbindungen (<a href="Protein" title="Protein">Proteine</a>), die in den <a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkernen</a> der Spermien von <a href="Wirbeltiere" title="Wirbeltiere">Wirbeltieren</a> nachgewiesen wurden. Speziell aus den Protaminen mancher Fische wird der Arzneistoff <a href="Protamin" title="Protamin">Protamin</a> hergestellt.
</p><p>Protamine ersetzen während der Spermienbildung (<a href="Spermatogenese" title="Spermatogenese">Spermatogenese</a>) in der späten <a href="Haploid" class="mw-redirect" title="Haploid">haploiden</a>-Phase die <a href="Histon" title="Histon">Histone</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und
ermöglichen eine besonders dichte Packung der Erbinformation. In <a href="Somatische_Zelle" title="Somatische Zelle">somatischen Zellen</a> kommen Protamine nicht vor. Beim Menschen kennt man die Varianten <i>Protamin-1</i> (PRM1) und <i>Protamin-2</i> (PRM2).<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p><p>Beispiele für im Sperma von Fischspezies vorkommende Protamine sind Clupein (<a href="Echte_Heringe" title="Echte Heringe">Heringe</a>, Clupeidae), Salmin (<a href="Lachse" title="Lachse">Lachse</a>, Salmonidae)<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und Iridin (<a href="Regenbogenforelle" title="Regenbogenforelle">Regenbogenforelle</a>, <i>Salmo irideus</i>).<sup id="cite_ref-hardtke_6-0" class="reference"><a href="#cite_note-hardtke-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
Es handelt sich jeweils um Peptidgemische, deren Fraktionen sehr ähnlich aufgebaut sind und aus etwa 30–35 <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäuren</a> pro Molekül bestehen (entsprechend einer relativen Molmasse von ungefähr 5kDa), wovon ein großer Teil das basische <small>L</small>-<a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> ausmacht.
</p><p>In anderen Protaminen kommen neben Arginin als basische Aminosäuren auch Lysin und Histidin vor. Der <a href="Isoelektrischer_Punkt" title="Isoelektrischer Punkt">isoelektrische Punkt</a> liegt bei <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH</a> 12–13.
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Violetta Sonnack: <i> Die Rolle der Histonacetylierung für den Histon-Protamin-Austausch während der Spermiogenese von Mensch und Maus.</i> Inaugural-Dissertation, Justus-Liebig-Universität Gießen, Gießen 2007, <a href="Uniform_Resource_Name" title="Uniform Resource Name">urn</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:hebis:26-opus-47677">nbn:de:hebis:26-opus-47677</a> (Volltext)</span>
</li>
<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"> D. Lochmann: <a rel="nofollow" class="external text" href="http://d-nb.info/974939862/34">Self Assembly von protaminbasierten Oligonukleotid-Nanopartikeln</a>. Dissertation, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main, Frankfurt 2004.</span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene">Entrez Gene</a> bei NCBI (National Center for Biotechnology Information)</span>
</li>
<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR000492">InterPro-Eintrag</a></span>
</li>
<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">H. Rimpler (Hrsg.): Biogene Arzneistoffe, 2., neu bearb. Aufl., Dt. Apotheker-Verlag 1999, ISBN 3-7692-2413-2. S. 407</span>
</li>
<li id="cite_note-hardtke-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-hardtke_6-0">↑</a></span> <span class="reference-text"> K. Hardtke et al. (Hrsg.): Kommentar zum Europäischen Arzneibuch Ph. Eur. 5.0, Protaminsulfat. Loseblattsammlung, 22. Lieferung 2005, Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft Stuttgart.</span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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